Enzymy trawienne to ważne związki chemiczne, które umożliwiają rozkładanie i wchłanianie substancji odżywczych. Jakie rodzaje enzymów trawiennych wyróżniamy? Co produkuje enzymy trawienne? Jak objawia się niedobór enzymów trawiennych? Dowiedz się więcej na ten ważny temat!

Spis treści:

1. Co to są enzymy trawienne? 
   • Enzymy trawienne – gdzie powstają?
   • Rola enzymów trawiennych w organizmie
2. Rodzaje enzymów trawiennych i ich funkcje
   • Amylazy
   • Proteazy
   • Lipazy
   • Inne enzymy trawienne
3. Objawy niedoboru enzymów trawiennych
4. Diagnostyka niedoboru enzymów trawiennych

Co to są enzymy trawienne? 

Enzymy trawienne to substancje o budowie białkowej, które wydzielane są w obrębie przewodu pokarmowego, na różnych jego odcinkach. Większość enzymów trawiennych należy do grupy hydrolaz. Oznacza to, że katalizują one reakcje nazywane reakcjami hydrolizy, w których dochodzi do rozłożenia danego związku organicznego z wykorzystaniem cząsteczki wody. 

Enzymy trawienne – gdzie powstają?

Enzymy trawienne syntetyzowane są przez komórki gruczołów trawiennych. Do gruczołów trawiennych zaliczamy przede wszystkim:

• gruczoły ślinowe, w tym ślinianki przyuszne, ślinianki podżuchwowe i ślinianki podjęzykowe,
• gruczoły żołądkowe, które znajdziemy w obrębie błony śluzowej żołądka,
• trzustkę – której wyspecjalizowane komórki syntetyzują sok trzustkowy i zawarte w nim enzymy trawienne,
• gruczoły jelitowe – które są rozsiane w obrębie błony śluzowej ścian jelita cienkiego.

Rola enzymów trawiennych w organizmie

Wraz ze spożywanym pokarmem dostarczamy do naszego organizmu składniki odżywcze w postaci białek, węglowodanów (cukrów), a także tłuszczów. Te złożone związki organiczne nie mogą w tej postaci zostać wchłonięte z przewodu pokarmowego. W tym celu konieczne jest ich rozłożenie do mniejszych związków organicznych. Za ten proces odpowiadają enzymy trawienne, które katalizują ważne reakcje biochemiczne związane z procesami trawienia. Ich celem jest rozłożenie białek do aminokwasów, węglowodanów złożonych do węglowodanów prostych, zaś tłuszczów – między innymi do kwasów tłuszczowych. Te związki mogą zostać wchłonięte w obrębie jelit, a tym samym wykorzystane przez organizm.

Rodzaje enzymów trawiennych i ich funkcje

Proces trawienia pokarmów rozpoczyna się już w jamie ustnej, gdzie znajduje się ślina, zawierająca jedną z rodzajów amylaz. Na kolejnych etapach, związki organiczne znajdujące się w pokarmie ulegają kolejnym przekształceniom i są poddawane działaniu kolejnych enzymów.

Warto wspomnieć, że funkcjonowanie wielu enzymów trawiennych jest uzależnione od odczynu, jaki panuje w danym środowisku. Przykładem jest tutaj pepsynogen, a więc enzym trawienny, który ulega aktywacji do swojej aktywnej postaci pod wpływem kwaśnego pH żołądka.

Więcej o poszczególnych grupach enzymów trawiennych przeczytamy w kolejnych akapitach tego artykułu.

Amylazy

Amylazy to enzymy trawienne, które odpowiadają za trawienie cukrów. Znajdują się przede wszystkim w ślinie oraz w soku trzustkowym. Wyróżniamy amylazę ślinową (ptalinę), której rolą jest wstępne trawienie węglowodanów (cukrów), a dokładniej rozkład skrobi i glikogenu na mniejsze fragmenty nazywane oligosacharydami. Drugą, ważną amylazą jest amylaza trzustkowa, która produkowana jest w komórkach pęcherzykowych trzustki. Jej zadaniem jest kontynuowanie procesu rozkładu węglowodanów. Na skutek jej działania powstają jeszcze krótsze fragmenty węglowodanowe, nazywane tri- i disacharydami. Aktywność amylazy trzustkowej zależna jest od obecności jonów wapnia.

>> To może Cię zainteresować: Amylaza – co oznacza niski i wysoki poziom? Wartości referencyjne

Proteazy

Proteazy to enzymy odpowiedzialne za trawienie białek na drodze rozkładu wiązań peptydowych. Do protez zaliczamy przede wszystkim takie enzymy jak:

• pepsyna – jest to enzym trawienny produkowany w obrębie błony śluzowej żołądka, którego rolą jest rozkład białek do łańcuchów polipeptydowych,
• podpuszczka (kazeina) – jest to enzym, które funkcją jest denaturacja białka znajdującego się w mleku, ten enzym trawienny obecny jest w żołądku człowieka jedynie w okresie niemowlęcym,
• trypsyna – jest to enzym produkowany przez komórki trzustki, odpowiedzialny za rozkład polipeptydów na mniejsze fragmenty białkowe, a więc peptydy i oligopeptydy,
• chymotrypsyna – również produkowana jest przez komórki trzustkowe i podobnie jak trypsyna, enzym ten rozkłada fragmenty białkowe na mniejsze cząsteczki,jednak jego działanie pozwala na hydrolizę wiązań peptydowych w obrębie innego obszaru, niż w przypadku trypsyny.

Lipazy

Lipazy to enzymy lipolityczne odpowiedzialne za rozkład tłuszczów. Działają poprzez rozkład wiązań estrowych. Do lipaz zaliczamy:

• lipazę żołądkową – rozkłada tłuszcze znajdujące się w pokarmach, które są naturalnymi emulsjami (należy do nich na przykład śmietana), do produktów takich jak kwasy tłuszczowe, diglicerydy, monoglicerydy, glicerol,
• lipazę trzustkową – jest to enzym, którego rolą jest hydroliza triglicerydów do mniejszych cząsteczek – diglicerydów, monoglicerydów oraz kwasów tłuszczowych.

>> Przeczytaj też: Lipaza – co to jest? Podwyższona, niska lipaza trzustkowa – o czym świadczy?

Inne enzymy trawienne

Inne, również ważne, enzymy trawienne, które uczestniczą w rozkładzie związków organicznych w organizmie człowieka to między innymi:

• nukleazy – te enzymy nukleolityczne rozkładają wiązania fosfodiestrowe pomiędzy nukleotydami tworzącymi kwasy nukleinowe (a więc DNA, RNA),
• disacharydazy – są to enzymy rozkładające dwucukry do cukrów prostych, zaliczamy do nich laktazę, maltazę, czy sacharazę,
• peptydazy – są to enzymy odpowiedzialne za rozkład dwu- i trójpeptydów na pojedyncze aminokwasy, które mogą zostać wchłonięte w obrębie jelita cienkiego.

Wymienione powyżej enzymy trawienne produkowane są przez gruczoły jelitowe i wchodzą w skład soku jelitowego.

Objawy niedoboru enzymów trawiennych

Na skutek nieprawidłowości w obrębie gruczołów trawiennych może dojść do niedostatecznego wydzielania enzymów, a co za tym idzie – zaburzeń trawienia i wchłaniania. Najczęstsze objawy związane z niedoborem enzymów trawiennych to:

• biegunki, w tym biegunki tłuszczowe,
• bóle brzucha,
• wzdęcia,
• zaparcia,
• wymioty i nudności,
• utrata masy ciała,
• niedobory substancji odżywczych i związane z tym pogorszenie wydolności.

Diagnostyka niedoboru enzymów trawiennych

Mówiąc o niedoborze enzymów trawiennych, mamy na myśli przede wszystkim niedobór enzymów trzustkowych.Stan ten nazywany jest niewydolnością zewnątrzwydzielniczą trzustki, która może wynikać między innymi z ostrego i przewlekłego jej zapalenia, mukowiscydozy, ale może być również związana z chorobami nowotworowymi i autoimmunologicznymi tego narządu.

W diagnostyce ostrego i przewlekłego zapalenia trzustki wykorzystuje się oznaczenie stężenia enzymów trzustkowych we krwi, a mianowicie stężenia lipazy i amylazy, które w tych przypadkach są podwyższone.

W diagnostyce schorzeń trzustki, które mogą być związane z niedoborem enzymów trawiennych zastosowanie znajdują przede wszystkim badania obrazowe, w tym między innymi:

• USG jamy brzusznej,
• cholangiopankreatografia metodą rezonansu magnetycznego,
• tomografia komputerowa jamy brzusznej.

Podsumowując, enzymy trawienne to związki chemiczne bez których organizm człowieka nie jest w stanie prawidłowo funkcjonować i przyswajać substancji odżywczych. Niedobór enzymów trawiennych może być związany z wieloma schorzeniami, które diagnozuje się wykonując badania laboratoryjne jak i obrazowe.

Bibliografia

1. A. Szczeklik i inni, Choroby wewnętrzne, PZWL 2018/2019,
2. A. Dembińska-Kieć i inni, Diagnostyka laboratoryjna z elementami biochemii klinicznej, Urban & Partner, Wrocław 2005 (dodruk), s. 654–659,
3. E. Bańkowski, Biochemia podręcznik dla studentów uczelni medycznych. Wrocław: Elsevir Urban & Partner, 2010,
4. E. Malec, Lipaza, Medycyna Praktyczna.

Amylaza to enzym, odpowiedzialny za trawienie węglowodanów. Ocena aktywności amylazy wykorzystywana jest w diagnostyce niektórych schorzeń internistycznych. W przebiegu których chorób obserwuje się wzrost aktywności amylazy? Czy obniżenie poziomu tego enzymu może świadczyć o poważnej chorobie? Na te i inne pytania odpowiedzi znajdziemy w poniższym artykule.

Spis treści:

1. Co to jest amylaza i za co odpowiada?
2. Kiedy i w jakim celu bada się poziom amylazy?
3. Amylaza – norma u dorosłego człowieka
4. Podwyższona amylaza – przyczyny i leczenie
5. Aktywność lipazy trzustkowej, a aktywność amylazy
6. Zbyt niski poziom amylazy – przyczyny i leczenie
7. Badanie poziomu amylazy a przyjmowane leki. Co wpływa na wynik badania?

Co to jest amylaza i za co odpowiada?

Amylaza to enzym trawienny zaliczany do grupy enzymów hydrolitycznych. Enzymy te katalizują reakcje hydrolizy, a więc rozkładu wiązań chemicznych przy wykorzystaniu cząsteczki wody.  W organizmie człowieka amylaza produkowana jest przede wszystkim przez trzustkę oraz gruczoły ślinowe. Enzym ten znajduje się zarówno w ślinie, jak i w soku trzustkowym. Amylaza ślinowa nazywana jest również ptaliną. Enzym ten odpowiedzialny jest za rozkład cukrów złożonych, takich jak skrobia i glikogen do mniejszych fragmentów nazywane oligosacharydami.

Za dalsze trawienie węglowodanów odpowiada amylaza produkowaną w komórkach trzustki, a więc amylaza trzustkowa. Działanie amylazy trzustkowej prowadzi do powstawania krótszych fragmentów cukrowych, które nazywane są tri- i disacharydami. Warto dodać, że aktywność amylazy trzustkowej jest uzależniona jest od jonów wapnia.

Kiedy i w jakim celu bada się poziom amylazy?

Wskazaniem do oznaczenia aktywności amylazy jest podejrzenie schorzeń dotyczących trzustki, przewodu pokarmowego i ślinianek. Do oznaczenia tego enzymu powinny szczególnie skłonić taki objawy kliniczne jak:

• silny ból w nadbrzuszu,
• nudności, wymioty,
• gorączka,
• zatrzymanie gazów i stolca.

Objawy te mogą świadczyć o rozwijającej się patologii w obrębie przewodu pokarmowego, w tym ostrego zapalenia trzustki lub niedrożności przewodu pokarmowego. Jeżeli u pacjenta występują wyżej wymienione objawy, to wówczas konieczny jest pilny kontakt z lekarzem.

>> Przeczytaj także: Ból trzustki – jakie mogą być przyczyny, gdzie lokalizuje się ból, jak postępować?

Amylaza – norma u dorosłego człowieka

Wartości referencyjne aktywności amylazy w surowicy są zależne od metody, którą wykorzystano do oznaczenia. Badanie wykonuje się z próbki krwi żylnej. Samo badanie nie wymaga specjalnego przygotowania. Przed badaniem powinno się pozostać na czczo. W dzień poprzedzający badanie kolację powinno się przyjąć do godziny 18:00. Przed pobraniem próbki krwi nie powinno się wykonywać intensywnych ćwiczeń fizycznych.

Podwyższona amylaza – przyczyny i leczenie

W jakich stanach klinicznych obserwuje się podwyższoną aktywnością amylazy? Należy tutaj wymienić takie sytuacje jak:

• ostre zapalenie trzustki,
• przewlekłe zapalenie trzustki,
• niektóre nowotwory trzustki,
• torbiele zapalne trzustki,
• dysfunkcje dotyczące zwieracza Oddiego,
• perforacja wrzodu dwunastnicy,
• choroby dotyczące ślinianek, w tym zapalenie ślinianek,
• niedrożność przewodu pokarmowego,
• zapalenie pęcherzyka żółciowego,
• przewlekła choroba nerek,
• schorzenia wątroby,
• nadużywanie alkoholu,
• nowotwory złośliwe, w tym między innymi rak płuca, rak tarczycy, rak jelita grubego i gruczołu krokowego,
• choroba trzewna,
• cukrzycowa kwasica ketonowa,
• niektóre chłoniaki.

Aktywność lipazy trzustkowej, a aktywność amylazy

W przypadku ostrego zapalenia trzustki, wraz z oceną aktywności amylazy, wykonuje się również badanie aktywności lipazy w surowicy. Lipaza to enzym, który również produkowany jest przez trzustkę, ale nie przez ślinianki, co sprawia, że badanie to ma większą czułość i swoistość w rozpoznawaniu ostrego zapalenia trzustki. Co więcej, aktywność amylazy może wrócić do normy już po 48-72 godzinach mimo trwania choroby. Dla ostrego zapalenia trzustki charakterystyczny jest ponad trzykrotny wzrost stężenia enzymów trzustkowych (lipaza, amylaza), w odniesieniu do wartości referencyjnych.

W medycynie wykorzystuje się również analizę stosunku aktywności lipazy i amylazy. Zauważono bowiem, że zapalenie trzustki wywołane kamicą żółciową często charakteryzuje się większym wzrostem aktywności amylazy niż lipazy. Z kolei ostre zapalenie trzustki wywołane nadużywaniem alkoholu zazwyczaj powoduje większe podwyższenie poziomu lipazy niż amylazy. Szacuje się, że stosunek aktywności lipazy i amylazy, przekraczający 5 wykazuje 31-procentową czułość i prawie 100-procentową swoistość w potwierdzeniu alkoholowego zapalenia trzustki.

Leczenie podwyższonej aktywności amylazy wymaga zidentyfikowania przyczyny takiego stanu. Konieczne jest więc leczenie choroby podstawowej. Wynik oznaczenia aktywności amylazy wymaga skonsultowania się z lekarzem, który zlecał badanie.

>> Przeczytaj też: Lipaza – co to jest? Podwyższona, niska lipaza trzustkowa – o czym świadczy?

Zbyt niski poziom amylazy – przyczyny i leczenie

Obniżenie aktywności amylazy w surowicymożna zaobserwować w przebiegu niektórych nowotworów trzustki, w tym:

• śluzowych nowotworów torbielowatych,
• surowiczych nowotworów torbielowatych.

Obniżenie aktywności amylazy wymaga konsultacji internistycznej, dokładnego badania przedmiotowego oraz w zależności od informacji klinicznych – dalszego poszerzenia diagnostyki.

Badanie poziomu amylazy a przyjmowane leki. Co wpływa na wynik badania?

Warto poinformować lekarza o wszystkich lekach, jakie pacjent przyjmuje na stałe, ponieważ niektóre z nich mogą mieć wpływ na wyniki oznaczenia amylazy. Do substancji tych należy przede wszystkim:

• kwas acetylosalicylowy,
• morfina,
• leki antyretrowirusowe,
• antykoncepcja hormonalna zawierająca estrogeny.

Na wynik badania aktywności amylazy wpływa również spożywanie alkoholu, dlatego przynajmniej na dzień przed wykonaniem oznaczenia powinno się zrezygnować z jego przyjmowania.

Amylaza to enzym produkowany przez komórki trzustki oraz gruczołów ślinowych. Oznaczenie tego enzymu jest wykorzystywane w diagnostyce internistycznej, a przede wszystkim w diagnozowaniu schorzeń trzustki i ślinianek. Wynik oznaczenia amylazy powinien być interpretowany przez lekarza i skorelowany z oceną obrazu klinicznego.

Bibliografia

1. A. Szczeklik, Piotr Gajewski, Interna Szczeklika, Wydawnictwo Medycyna Praktyczna, Kraków 2020/2021,
2. T. Antczak i inni, Lipazy: źródła, struktura i właściwości katalityczne, Biotechnologia, 2 (57) 130-145, 2002,
3. A. Rogowska, Ostre zapalenie trzustki, Postępy Nauk Medycznych, t. XXVII, nr 1, 2014,
4. A. Dembińska-Kieć i inni, Diagnostyka laboratoryjna z elementami biochemii klinicznej, Urban & Partner, Wrocław 2005 (dodruk), s. 654–659,
5. E. Bańkowski, Biochemia podręcznik dla studentów uczelni medycznych. Wrocław: Elsevir Urban & Partner, 2010,
6. Hamdan i inni, In vitro alpha amylase inhibitory effect of some clinically-used drugs. Pharmazie. 2004 Oct;59(10):799-801.